Polski naukowiec rozpracował enzym istotny w potyczce z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z systemem rozpracował enzym, którego granie prawdopodobnie stanowić podstawowe dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.
– Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor miał szerocy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tychże potrafią już mieć też chemicy, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata
– Istnieje toż tak wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo prowadzą firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – właśnie o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zasięgu nauk chemicznych oraz o materiałach.
Prowadzone przez naukowców z Wrocławia badania stoją się też bazą dla poszukiwań środku na COVID-19.
Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w obecnym wirusie. – To daje mu poczucie. Zahamowanie wpływania tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.
– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby wpływanie tego enzymu (hamowałby jego działalność – red.), to faktycznie zabijamy koronawirusa. To wiadomo z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.
– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego sposób – porównuje naukowiec. Jak daje, enzym obecny stanowił atrakcyjny, tylko były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który pasuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.
Ekspert wyjaśnia, skąd badacze użyli ten główny dla koronawirusa enzym – i wcale wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Z paru lat współpracujemy z szkołą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim pracę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio książkę o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał szerocy nacisk na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS natomiast jej doskonałego inhibitora. Kilka lat później na pamięć tego zagadnienia w Singapurze powstała nawet rzeźba.
– Na starcie lutego tego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. To zaczęliśmy ją dużo dokładnie badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wysoce odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą pracował prof. Hilgenfeld.
Naukowcy podzielili się zyskami z pełnym światem
Jak uczy, istnieje ostatnie enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektywie P1”). – U ludzi praktycznie nie posiada takich enzymów – zapewnia badacz. Stąd też można się spodziewać, że skoro powstaną leki uderzające w obecny enzym, to będą one szkodzić wirusowi, jednak szybko nie człowiekowi. Oraz wtedy oznacza, że będą prawie toksyczne.
Książka (z zyskami z badań) zespołu prof. Drąga istnieje coraz w trakcie recenzowania, tylko jego skład już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje wyniki naukowcom z całego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint publikacji jest odpowiedzialny online. – Zatem istnieje prezent z mojego laboratorium dla ludzi zainteresowanych – zaznacza naukowiec. I liczy, że w chwila dni po pracy zainteresowanych nie brakuje. Z pytaniami i ofertami współpracy zgłaszają się światy z różnych strony świata.
– To, co teraz opublikowaliśmy – to jedyna spośród najważniejszych informacji, które można korzystać o tym enzymie. Zatem jego doskonała preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z którymi aminokwasami enzym może się stosować w znaczących rolach. – Możemy powiedzieć, czy to są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy te stworzyć mapę najważniejszego stanowiska tego enzymu i składać do niego choćby leki, które obecnie wydobywają się na zbycie – mówi naukowiec.
Dodaje, że z doświadczeń tychże potrafią już mieć też chemicy lub firmy, aby budować nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, i nawet firmy do dzieła testów diagnostycznych, które pozwalałyby szybciej ustalić, czy człowiek ma koronawirusa.
– Dziś na przypadku mamy własne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książce jest podaj niesamowite – zaznacza prof. Drąg.
Badacze z Wrocławia mogli sprawić swoje badania tak już dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.
Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i zdobywać wysoce skuteczne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką skalę aminokwasów (które nie panują w naturze), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Potrafi ona działać do przygotowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te doceniony został właśnie w 2019 r. Nagrodą Fundacji na sprawa Nauki Polskiej.
Zobacz również ekg Kołobrzeg
